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Cours de biochimie ? pour une stl-bgb avec des tp de biochimie et de physique ?

07 Janvier 2011 | Biologie | Lycée

Cours de biochimie ? pour une stl-bgb avec des tp de biochimie et de physique ?

goulou

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Les réponses à la question Cours de biochimie ? pour une stl-bgb avec des tp de biochimie et de physique ?

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15 Avril 22h23

Agrandir 1. PRÉSENTATION Structure primaire d'une protéine Structure primaire d'une protéine La spécificité d'une protéine dépend de l'enchaînement des acides aminés qui sont reliés les uns aux autres par une liaison peptidique. Cette liaison s'établit au cours du processus de condensation avec apport de deux molécules d'eau : l'hydrogène (H) et l'oxygène (O) de l'eau permettent la liaison du carbone (C) d'un acide aminé à l'azote (N) de l'autre, avec libération d'une molécule d'eau. Encyclopédie Encarta © Microsoft Corporation. Tous droits réservés. Agrandir biochimie, étude des réactions chimiques du métabolisme (qui permet le développement et la reproduction des organismes vivants), et des molécules qui le constituent. La biochimie dérive de la biologie et de la chimie. À ce titre, elle aborde plusieurs aspects du domaine de la chimie du vivant : l’étude structurale et fonctionnelle des molécules biologiques (protéines, lipides, glucides et acides nucléiques) et de leur métabolisme, l’étude des enzymes (enzymologie), ou encore l’étude, au niveau moléculaire, de l’expression et de la transmission de l’information génétique. 2. HISTORIQUE 1. La naissance de la biochimie C'est à la fin du xviiie siècle que commencent les premières ébauches d'études chimiques de la matière vivante. En 1770, le Britannique Joseph Priestley isole l'oxygène et, peu de temps après, le Français Antoine Laurent de Lavoisier démontre que ce gaz intervient dans la respiration des animaux. Il fait le rapprochement avec la combustion d'une bougie et compare le principe de la respiration des animaux à celui des oxydations minérales. Au cours du siècle suivant, la biochimie est toutefois considérée comme un domaine mineur des sciences de la vie. Les premières recherches engagées portent essentiellement sur l'analyse de la composition chimique des êtres vivants. Ces bases posées, les scientifiques tenteront de comprendre les règles, les réactions et la régulation du métabolisme, c’est-à-dire de la synthèse et de la dégradation des composés organiques. Jusqu'à la seconde moitié du xixe siècle, la théorie vitaliste, qui affirme l'existence d'un principe immatériel inhérent à la vie et capable de générer spontanément un être vivant, freine les progrès de la biochimie (et même ceux de toutes les disciplines biologiques, disciplines médicales comprises). En revanche, une fois la notion de ce « principe vital » définitivement abandonnée, notamment grâce aux travaux de Louis Pasteur en microbiologie, la biochimie progresse à grands pas. Nombre de molécules organiques sont synthétisées in vitro, et le principe de la catalyse chimique par des enzymes voit le jour. Au début des années 1900, plusieurs années de recherches ont conduit le botaniste russe Mikhaïl Tsvett (1872-1919) à mettre au point la chromatographie, technique d'analyse particulièrement efficace qui est, sous une forme perfectionnée, couramment utilisée à l’heure actuelle. 2. Le xxe siècle : l’essor de la discipline Avec le xxe siècle et les progrès de la chimie organique, la biochimie acquiert de solides bases scientifiques. De plus, le perfectionnement des moyens d'investigation permet d’analyser des molécules de plus en plus complexes ou fragiles. Les découvertes s’enchaînent. Le biologiste allemand Peter Michaelis détermine la dynamique de l'action enzymatique. Pour la première fois, en 1926, on parvient à purifier et cristalliser une enzyme, l'uréase (enzyme qui dégrade l'urée). Le biochimiste américain James B. Sumner (1887-1955) montre qu’il s’agit d’une protéine. En 1933, sir Hans Adolf Krebs et ses collaborateurs utilisent des isotopes radioactifs pour décrire les réactions chimiques du cycle de l'urée. Par la suite vont être découverts de nombreux autres cycles de cette nature, dont celui de l’acide citrique, dit de Krebs, est certainement le plus connu. La structure fine des protéines est également l'objet de nombreux travaux. Frederick Sanger détermine, en 1953, la structure et la composition en acides aminés de l'insuline. La même année, les travaux conjoints de James D. Watson et de Francis Crick aboutissent à la découverte de la structure en double hélice de l'ADN. Ce résultat aura des conséquences profondes sur l'évolution de la biologie et l’année correspondante (1953) marque véritablement la naissance de la biologie moléculaire. À la fin des années cinquante ont lieu les premières découvertes sur la structure tridimensionnelle des protéines, avec Max Perutz pour la structure de l'hémoglobine et John Kendrew pour celle de la myoglobine. Ces travaux ont permis les premières recherches visant à comprendre les relations qui existent entre la structure d'une protéine et sa fonction. 3. LES DIFFÉRENTES BRANCHES DE LA BIOCHIMIE 1. Biochimie métabolique 1. Présentation Cette discipline étudie les différentes voies métaboliques de la cellule, c’est-à-dire toutes les réactions chimiques qui assurent l’élaboration des molécules du vivant (anabolisme) ou leur destruction, productrice d’énergie (catabolisme), sous le contrôle d’enzymes. Par exemple, on peut suivre toutes les réactions chimiques qui composent la glycolyse (cette voie métabolique, d’abord étudiée chez les levures, a été la première à être élucidée), ou celles qui conduisent à la formation d’acide lactique, molécule « déchet » provenant du muscle et libérée ensuite dans le sang. 2. Les techniques de la biochimie métabolique Les études des voies métaboliques se font principalement sur des micro-organismes (bactéries, unicellulaires). En effet, les voies du métabolisme basal de la majorité des êtres vivants sont similaires ; l’étude d’un dysfonctionnement provoqué chez un micro-organisme peut donc apporter des renseignements qui pourront être extrapolés à l’homme. La principale difficulté de ces études est d’identifier les différentes étapes des voies métaboliques, qui consistent en l’enchaînement étroit de réactions dont chacune utilise comme substrat le produit final de la réaction précédente. L’une des principales méthodes d’identification est de bloquer une étape et d’analyser les molécules intermédiaires qui s’accumulent. Ce blocage peut être obtenu en utilisant des substances chimiques capables d’inhiber spécifiquement une enzyme donnée, ou encore par manipulation génétique. Une autre méthode consiste en incorporation d’isotopes radioactifs (3H, 14C, 32P) dans une molécule, ce qui permet de suivre le devenir de cette dernière le long de la chaîne métabolique (tous les produits radioactifs seront, en effet, dérivés de cette molécule), avec comme postulat que l’isotope utilisé ne modifie pas le comportement des molécules vis-à-vis des réactions métaboliques. Cette technique a été utilisée pour la première fois en 1904 par Franz Knoop, lors de l’étude de l’oxydation des acides gras. La résonance magnétique nucléaire (RMN) permet, quant à elle, de détecter les noyaux de phosphore contenus dans les molécules d’ATP. 2. Enzymologie 1. Présentation L’enzymologie étudie la vitesse des réactions biologiques et les conditions dans lesquelles elles se réalisent. Le mot enzymologie vient du grec en zumê, signifiant « en levain ». Le levain, produit lors de la fermentation de la farine, contient en effet un grand nombre d’enzymes capables de transformer l’amylose, sucre complexe contenu dans la farine, en sucres simples assimilables par l’organisme. Si les premiers travaux sur les réactions enzymatiques ont lieu en 1783 avec Spallanzani Lazzaro, on considère souvent que l’enzymologie est née au milieu du xixe siècle avec la chimie moderne. Ainsi, Jakob Berzelius est le premier, en 1835, à introduire la notion de catalyseur (ce que sont les enzymes). En 1894, Emil Fisher, qui travaille sur la glycolyse, découvre le principe de spécificité d’une enzyme pour son substrat ; c’est l’hypothèse de la clef (substrat) et de la serrure (enzyme). En 1965, la structure d’une enzyme, le lysozyme — présent notamment dans le blanc d’œuf —, est déterminée par utilisation des rayons X. 2. Importance et applications La connaissance des enzymes est capitale, car ce sont elles qui catalysent la plupart des réactions chimiques des organismes vivants. Sans elles, en effet, la majorité de ces réactions ne pourrait avoir lieu dans les conditions de température et de pression compatibles avec la vie. La connaissance des enzymes débouche également sur des applications thérapeutiques. En effet, l’altération des enzymes par des inhibiteurs spécifiques permet de bloquer les voies biochimiques qui sont sous la dépendance de ces enzymes. La pénicilline, par exemple, découverte par sir Fleming Alexander en 1928, inactive de manière irréversible une enzyme, clef de la synthèse de la paroi bactérienne, propriété à l’origine de son action antibiotique. Il existe également de nombreuses applications dans l'industrie alimentaire et dans celle des produits nettoyants (enzymes contenues dans les lessives). 3. Biochimie structurale La biochimie structurale étudie, par des méthodes dérivées de la physique et de la chimie, la composition atomique précise des molécules biochimiques, la façon dont ses atomes s’assemblent et la structure tridimensionnelle qui en résulte. En effet, la connaissance de la structure d’une molécule et de sa forme dans l’espace permet de comprendre sa fonction. Par exemple, la structure en triple hélice du collagène explique la résistance et l’élasticité des ligaments. Aussi, la biochimie structurale étudie-t-elle surtout les protéines impliquées dans la majorité des processus vitaux : les enzymes, qui catalysent les réactions biochimiques, les protéines de transport (l’exemple le plus connu est l’hémoglobine, qui transporte l’oxygène), les protéines contractiles des fibres musculaires (actine et myosine), les anticorps, les récepteurs des membranes cellulaires, ou encore les hormones. L’étude de la structure des ces biomolécules fait appel à des techniques d’analyse comme la cristallographie aux rayons X et à la résonance magnétique nucléaire (RMN). Ces techniques sont généralement couplées à des méthodes de modélisation sur ordinateur. 4. Biologie moléculaire 1. Présentation La technique de l’ADN recombinant a radicalement modifié l’approche de la biochimie en rendant possible le décryptage du génome. En effet, le clonage et le séquençage, deux méthodes révolutionnaires, ont apporté une meilleure compréhension de la structure et du rôle des gènes et des protéines. 2. Le séquençage Le séquençage consiste à déterminer la nature et l’ordre des bases nucléotidiques qui composent un acide nucléique. Le premier à avoir séquencé un acide nucléique est Robert Holley, en 1965. Il s’agissait d’un ARN de transfert de levure composé de 76 nucléotides. Son séquençage a duré 7 ans. En 1975, la découverte des enzymes de restriction, qui permettent de couper l’ADN à des sites spécifiques, a permis de réaliser des progrès importants dans les techniques de séquençage. 3. Le clonage moléculaire Une des difficultés majeures rencontrées pour le séquençage résidait dans le fait que les quantités d’acides nucléiques récoltées étaient très faibles. Dans les années soixante-dix, le développement du clonage moléculaire, qui permet de multiplier les brins d’ADN, a permis de pallier ce problème. Il consiste à insérer un segment d’ADN intéressant, par exemple un gène ou un fragment de gène, dans une molécule d’ADN appelée vecteur de clonage. Ce vecteur est ensuite introduit dans une cellule hôte, comme une bactérie ou une levure. Lorsque la bactérie ou la levure se multiplie, le vecteur de clonage est répliqué, en même temps que le propre ADN de ces cellules. On peut ainsi obtenir de grandes quantités du fragment d’ADN à étudier. Depuis les années quatre-vingt, on peut également amplifier des fragments d’acides nucléiques in vitro, grâce à la technique de la PCR (voir amplification de l’ADN). 5. Biochimie médicale 1. Présentation La biochimie médicale étudie les dysfonctionnements des réactions biochimiques chez l’homme, et vise ainsi à soigner les maladies d’origine biochimique. Lorsqu'elle est appliquée au diagnostic, elle reçoit alors le nom de biochimie clinique. Des progrès fondamentaux ont été accomplis ces dernières années, grâce aux techniques du génie génétique. Par exemple, les lésions moléculaires de certaines maladies d’origine génétique comme la mucoviscidose ou l’hémophilie ont été élucidées, ce qui devrait permettre de mettre en place des thérapeutiques efficaces. La biochimie médicale joue également un rôle dans les diagnostics de routine, puisque les mesures des taux sanguins de certaines enzymes peuvent révéler une lésion organique, comme un infarctus du myocarde ou une hépatite. L'emploi de sondes oligonucléotidiques permet déjà de diagnostiquer certains cancers ou certaines maladies génétiques (voir diagnostic médical). 2. Applications Les techniques de la biologie moléculaire font désormais partie de l’arsenal thérapeutique et permettent la synthèse de molécules protéiques de médicaments, comme l’insuline ou l’hormone de croissance, grâce à des méthodes de clonage moléculaire. De même, ces techniques débouchent sur un nouvel espoir de soigner de nombreuses maladies génétiques, la thérapie génique qui permet de remplacer les gènes déficients responsables de l’anomalie par un gène normal. L’agriculture et l'industrie, avec l'utilisation des organismes génétiquement modifiés, ou OGM, ont bénéficié de ces techniques : modifier le capital génétique des plantes pour les rendre résistantes à leurs insectes prédateurs naturels permet d’utiliser moins d’insecticides et d’augmenter ainsi les rendements. Mais il se pose un problème de santé, car les répercussions de l'ingestion des aliments ainsi modifiés sur l'organisme sont, à l’heure actuelle, mal connues, et donnent lieu à de nombreuses controverses.
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